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蜘蛛丝为何如此弹弹弹？
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蜘蛛丝被称为是天然的凯夫拉。它比钢铁还要坚固，还能防水，还能将它拉伸30%到40%。现在，约翰霍普金斯大学的科学家们认为他们发现了蜘蛛丝如此有弹性的奥秘：蛋白质的排列成十分有弹性的“超弦”。研究人员将他们的研究成果发表在了《Nano Letters》上。
多年来，科学家们一直在研究蜘蛛丝的结构，希望借助大自然创作出适宜某种用途的人造蜘蛛丝：从线索到防弹背心再到空心光纤纳米电路。(甚至还可能具有抗菌和凝血的功能)。
蜘蛛织网时会分泌类似角蛋白的液体蛋白质，角蛋白是一种存在于毛发中的蛋白质，十分坚硬，由7种氨基酸组成：主要为丙氨酸和甘氨酸，少量的谷氨酰胺、亮氨酸、精氨酸、酪氨酸和丝氨酸。
这种蛋白质在活细胞中可作为力传感器，JHU的研究团队在对一个能够测量压力的工具进行改进时意外的发现了“超弦”的蛋白质排列模式。2010年的时候，研究的领导人Taekjip Ha(在伊利诺伊大学香槟分校)和他来自弗吉尼亚大学的同事从蜘蛛丝的蛋白质中提取到一个重复的氨基酸序列。之后将其注入人体中叫做的黏着斑蛋白的蛋白质中，这个蛋白质是细胞内的通信机制的关键。
在黏着斑蛋白上标记两个荧光蛋白，一个自然发蓝光，另一个自然发黄光。当两个荧光蛋白无限接近时第一个蛋白质会发出黄色的光，这种现象被称为荧光共振能量转移(FRET)。然而，当科学家将黏着斑蛋白进行拉伸后发现，随着两个荧光蛋白之间的距离变大它又变回了蓝色。
最近在《Nano Letters》上发表的论文研究是基于之前的研究，研究人员希望能够找出图像捕捉到的被FRET色彩转换如何应用在测量细胞动力学势能中。
关键在于：一种被Ha叫做“由光组成的筷子”的技术。他和他的同事将注入了氨基酸序列的黏着斑蛋白的一端固定在玻璃板上。这样他们就可以将荧光与作用在蛋白质上了动力势能联系起来了。
Hu和他的同事惊讶的发现，蜘蛛丝蛋白质可以拉伸至5倍的长度。Hu在一份声明中写道：“其他我们所已知的具有弹性的材料，无论是生物的还是非生物的，在被拉伸至原长度的120%前，被拉伸的长度直接与作用在它们身上力的大小成正比。在这之后，要拉伸相同的长度，你必须使用更多的力。但我们的蜘蛛丝蛋白所拉伸的长度与力的大小成正比，直达到达原长度的500%。”
对这种机械力进行测量的能力能够使科学家们更好的理解活细胞行为和功能的变化，例如癌症细胞的扩散。